Une protéine peut être comparée à un collier fabriqué à partir de vingt perles élémentaires, les acides aminés, dont le nombre et l'ordre sont déterminés par le génome. Pour être fonctionnelle, cette longue molécule doit se replier sur elle-même en une masse plus ou moins compacte de forme caractéristique. « Les interactions complexes et multiples que les acides aminés établissent entre eux et avec l'environnement sculptent la structure tridimensionnelle de la protéine et déterminent par là même ses fonctions biologiques, explique Jean-François Sadoc, chercheur au Laboratoire de physique des solides d'Orsay. De nombreuses équipes de biologistes, chimistes et physiciens cherchent aujourd'hui à caractériser les règles physico-chimiques qui régissent le repliement des protéines, avec l'espoir d'être un jour capables de prédire la forme, et donc la fonction d'une protéine, à partir de sa seule séquence. » Pour cela, en collaboration avec l'équipe de Jean-Paul Mornon¹ et Rémi Jullien², Jean-François Sadoc a mis au point une méthode inspirée de celles utilisées en physique des matières condensées. « L'analyse géométrique nous a semblé être une nouvelle voie très simple pour comprendre le repliement des protéines, poursuit-il. Les chercheurs ont décomposé géométriquement une quarantaine de protéines en polyèdres élémentaires représentant chaque acide aminé. Le traitement statistique de ces polyèdres et de leurs contacts (nombre de faces, type de face…), a ensuite permis d'établir des lois de comportement pour chaque acide aminé. Nous avons ainsi déterminé, dans leurs grandes lignes, les caractéristiques générales des vingt pièces du jeu de « Lego protéique », précise Jean-François Sadoc. Ces règles devraient être les guides pour prédire la structure d'une protéine à partir d'une séquence génétique. Mais avant, il nous faudra encore comprendre les mécanismes les plus fins qui gouvernent le repliement. »

J.G.