
Physique moléculaire
© Ch.Jouvet
C'est le résultat1 que viennent d'obtenir des chercheurs du Laboratoire de photophysique moléculaire2 d'Orsay spécialisés dans l'étude des interactions de la lumière avec des molécules. Ce résultat pourrait être très utile aux biologistes qui explorent la nature et la structure des protéines afin d'en déterminer les fonctions. Aujourd'hui, on connaît presque tous les gènes qui composent le génome humain et sont autant de messages de fabrication des protéines qui nous constituent. Mais cela ne suffit pas, car un seul d'entre eux peut donner plusieurs protéines et, de plus, celles-ci, une fois fabriquées, subissent des modifications dans les cellules, comme des ajouts de groupes d'atomes. Pour les étudier, les biologistes utilisent la spectrométrie de masse. Cette technique consiste à découper les protéines en gros morceaux grâce à une enzyme, véritable paire de ciseaux moléculaire. Ces morceaux sont eux-mêmes fragmentés par collision avec des atomes. Les petits fragments résultants sont ensuite séparés en fonction de leur masse. En comparant le spectre ainsi obtenu avec des spectres de référence, on peut reconstituer le puzzle et déterminer la composition de la protéine de départ. Mais cette technique présente deux inconvénients : elle efface en partie les traces des modifications subies par la protéine, qui lui donnent ses propriétés spécifiques, et elle coupe les protéines de façon peu sélective. Les physiciens ont donc imaginé d'utiliser la lumière de faisceaux laser UV pour couper les protéines de façon plus ciblée. Pour cela, ils ont eu recours à une propriété importante de ces molécules biologiques : l'existence de liaisons particulières qui se cassent quand ils sont en présence d'un électron. Ils ont envoyé sur un fragment de protéine une impulsion laser qui a excité un électron – il est ainsi devenu plus mobile. Puis, à l'aide d'une seconde impulsion laser, envoyée après un temps très court, de l'ordre de 200 femtosecondes (2 • 10-13 s), ils ont pu guider cet électron vers une liaison fragile, ce qui a entraîné sa cassure. Une véritable microchirurgie laser ! Et il semblerait qu'en jouant sur l'intervalle de temps entre les deux impulsions, on puisse même « choisir » le lieu de la cassure. « Nos résultats sont encourageants, commente Christophe Jouvet. Mais nous n'en sommes qu'au tout début. » Et d'ajouter : « Notre objectif est d'associer le découpage par laser à la spectrométrie de masse. Nous espérons pouvoir proposer ainsi aux biologistes un outil complémentaire qui leur permette de déterminer de façon encore plus précise les caractéristiques des protéines. »
Stéphanie Belaud
1. Ces travaux ont fait l'objet de deux publications récentes : « Photo-induced processes in protonated tryptamine », Journal of Chemical Physics (accepté), 2005, et « Ultrafast deactivation mechanisms of protonated aromatic amino acids following UV excitation », Physical Chemistry Chemical Physics, 2005, vol. 7, pp. 394-398.
2. Les expériences ont été réalisées au sein d'Elyse, plate-forme technologique de l'université Paris Sud et du CNRS.
Christophe Jouvet, Laboratoire de photophysique moléculaire, Orsay
christophe.jouvet@ppm.u-psud.fr