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Paris, 11 septembre 2006

Prion : contamination des sols limitée lors de l'enfouissement des carcasses

La forme pathogène de la protéine du prion (forme bêta), considérée comme responsable des encéphalopathies spongiformes transmissibles, n'est pas aussi stable qu'on le pensait. Elle peut être dégradée par des enzymes microbiennes du sol dont la production est stimulée par l'enfouissement des carcasses animales dans le sol. C'est ce qu'a montré une équipe du CNRS et de l'Université Lyon 1, du laboratoire d'Ecologie microbienne (CNRS/Université Lyon 1/INRA). Ce résultat est publié dans la revue Environnemental Science and technology (1)

Trois types d'événements sont susceptibles de contaminer les sols : l'enfouissement des carcasses d'animaux atteints d'encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST), la mise bas par des animaux malades sur les pâturages (le placenta contaminé se retrouve sur le sol), ou encore l'utilisation d'engrais à base de matières animales contaminées. Comme les autres protéines naturellement présentes dans les sols, le prion se fixe sur les minéraux et la matière organique. Il persisterait ainsi dans le sol qui jouerait un rôle de réservoir de prion, à partir duquel les EST se propageraient. C'est du moins ce que plusieurs études épidémiologiques récentes ont suggéré.

 

Mais le prion est-il vraiment stable dans les sols ? Non, répondent nos chercheurs. Jusqu'à présent, la forme bêta (compacte, organisée en feuillets) était considérée comme difficilement dégradable, car on n'avait découvert que très peu d'espèces microbiennes capables de synthétiser des protéases actives contre cette protéine in vitro. L'équipe du CNRS et de l'Université Lyon 1 a misé sur la grande diversité des microorganismes des sols et leur capacité à utiliser toutes sortes d'apports organiques. Elle a mis en évidence l'existence d'enzymes microbiennes capables de dégrader le prion. Elle a d'abord montré que l'enfouissement de carcasses d'agneaux (non contaminés) à différentes profondeurs provoquait une augmentation de l'activité protéolytique (c'est-à-dire la dégradation des protéines). Elle a ensuite travaillé avec des enzymes solubles, extraites d'un sol dans lequel cette activité avait été stimulée par des cervelles d'agneaux et a montré que ce sol contenait des protéases microbiennes capables de dégrader la forme bêta in vitro.

 

Bien que l'enfouissement de carcasses d'animaux contamine environnement, cette pratique contribue néanmoins à réduire la quantité de prion dans le sol. La grande quantité de matières protéiques animales associée au prion limite des risques de dissémination, en stimulant les activités des microorganismes du sol. Il en va probablement de même lors de la mise bas et de l'utilisation d'engrais à base de matières animales.

 

Ces travaux ont été réalisés et financés dans le cadre du programme européen TSE- Soil-Fate (TSE est l'équivalent anglais d'EST), dont l'objectif est de comprendre les mécanismes biologiques et physico-chimiques de rétention et de dissémination du prion dans le sol. Ils apportent des informations importantes pour la maîtrise des risques et la gestion de l'environnement.


Notes :

1) Prion degradation in soil : possible role of microbial enzymes stimulated by the decomposition of buried carcasses, Delphine Rapp, Patrick Potier, Lucil Jocteur-Monrozier, and Agnès Richaume, Environnemental science and technology, publication online (ASAP) du 9 septembre 2006 (publication papier à suivre)

Contacts :

Laboratoire Ecologie microbienne (CNRS/INRA/Université Lyon1)
Agnès Richaume
04 72 43 26 50 ou 06 73 13 01 05
agnes.richaume@univ-lyon1.fr

René Bally (directeur du laboratoire, directeur scientifique adjoint du département Environnement et développement durable du CNRS)
04 72 43 13 77 ou 1 44 96 40 48
rene.bally@cnrs-dir.fr
rene.bally@univ-lyon1.fr

Bureau de presse CNRS
Claire Le Poulennec
01 44 96 49 88
claire.le-poulennec@cnrs-dir.fr


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