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Paris, 9 décembre 2015

Virus H5N1 : comment la dynamique d'une protéine lui permet de multiplier ses fonctionnalités

Les travaux d'une collaboration internationale, mobilisant le CEA, le CNRS, l'Université Joseph Fourier, l'European Molecular Biology Laboratory et l'Institut Laue-Langevin, ont mis au jour le fonctionnement d'une protéine nécessaire au virus H5N1 pour se multiplier. Constituant un sous-domaine de la polymérase, molécule virale qui pénètre le noyau des cellules infectées pour la multiplication du virus, cette protéine adopte différentes conformations selon son environnement, adaptant la fonctionnalité de la polymérase. Cette étude, publiée dans le Journal of the American Chemical Society et mise en Une le 9 décembre, montre comment la flexibilité d'une protéine permet d'adapter sa fonction et de faciliter l'infection de l'hôte.

Télécharger le communiqué de presse : Virus H5N1


Références :

« Large-Scale Conformational Dynamics Control H5N1 Influenza Polymerase PB2 Binding to Importin α », Elise Delaforge et al., J. Am. Chem. Soc, November, DOI: 10.1021/jacs.5b07765 Consulter le site web

Contacts :

Presse :
CNRS l Samira Techer l T 01 44 96 51 51 l presse@cnrs.fr
CEA l Nicolas TILLY l T 01 64 50 17 16 l nicolas.tilly@cea.fr


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