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Paris, 5 octobre 2015

Même prisonnières d'un cristal, les molécules bougent encore

La cristallographie aux rayons X permet de connaître la structure tridimensionnelle d'une molécule, donc de comprendre son fonctionnement et potentiellement d'exploiter ces connaissances pour, par la suite, moduler son activité, notamment en vue d'un usage thérapeutique ou biotechnologique. Pour la première fois, une étude a démontré que des mouvements résiduels continuent d'animer les protéines au sein d'un cristal et que ce mouvement « floute » les structures obtenues par cristallographie. Elle souligne que plus ces mouvements résiduels sont amortis, meilleur est l'ordre cristallin : c'est ainsi que les cristaux plus compacts de molécules permettent généralement d'obtenir des structures de meilleure qualité. Ces travaux combinent la cristallographie, la résonnance magnétique nucléaire (RMN) et des simulations. Ils sont le fruit d'une collaboration internationale impliquant des chercheurs de l'Institut de biologie structurale (IBS, CEA/CNRS/Université Joseph Fourier) à Grenoble. Ces résultats sont publiés sur le site de Nature Communications le 5 octobre 2015.

Téléchargez le communiqué de presse : Cristallographie


Références :

"Observing the overall rocking motion of a protein in a crystal”, Peixiang Ma et. al., Nature Communications, Octobre, DOI: 10.1038/NCOMMS9361

Contacts :

Presse :
CNRS l Samira Techer l T 01 44 96 51 51 l presse@cnrs.fr
CEA lNicolas Tilly l T 01 64 50 17 16 l nicolas.tilly@cea.fr


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